Українські рефератиучбові матеріали на українській мові

RefBaza.com.ua пропонує студентам та абітурієнтам найбільшу базу з рефератів! Також ви можете ділитися своїми рефератами для поповнення бази.

Функції білків в організмах живих істот

Реферат: Функції білків в організмах живих істот

СОДЕРЖАНИЕ

ЗАПРОВАДЖЕННЯ

 

БЕЛКИ. СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА І ФУНКЦІЇ

 

КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ

 

РОЛЬ БЕЛКОВ У ОРГАНИЗМЕ.

 

ОБМІН БЕЛКОВ

 

ЗАПРОВАДЖЕННЯ

Нормальна діяльність організму можлива при безупинному вступі їжі. Вхідні у складі їжі жири, білки, вуглеводи, мінеральні солі, вода і вітаміни необхідні життєвих процесів організму.

Живильні речовини є як джерелом енергії, покриваючому витрати організму, і будівельний матеріал, що використовується у процесі росту організму, що відтворення нових клітин, заміщуючих отмирающие. Але живильні речовини у вигляді, у якому вони вживаються для харчування, що неспроможні усмоктатися і "бути використаними організмом. Тільки вода, мінеральні солі і вітаміни усмоктуються і засвоюються у вигляді, у якому вони надходять.

Питательными речовинами називаються білки, жири й вуглеводи. Ці речовини є необхідними складовими частинами їжі. У травному тракті білки, жири й вуглеводи піддаються як фізичним впливам (подрібнюються і перетираються), і хімічним змін, що відбувається під впливом особливих речовин - ферментів, які у соках травних желёз. Під упливом травних соків живильні речовини розщеплюються більш прості, які усмоктуються і засвоюються організмом.

БЕЛКИ. СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА І ФУНКЦІЇ

"В усіх життєвих рослинах і тварин існує певний речовина, яке безперечно, є найважливішим із всіх відомих речовин живої природи й якого життя було на планеті неможлива. Це речовина я назвав - протеїн". Так писав ще 1838 року голландський біохімік Жерар Мюльдер, що відкрив існування у природі білкових тіл і сформулював свою теорію протеїну. Слово "протеїн" (білок) походить від слова "протейос", що означає "котрий обіймає місце". І на насправді, живе землі містить білки. Вони становлять близько 50% сухого ваги тіла всіх організмів. У вірусів зміст білків коливається не більше від 45 до 95%.

Бєлки є одним із чотирьох основних органічних речовин живої матерії (білки, нуклеїнові кислоти, вуглеводи, жири), але з своєму значенням і біологічним функцій вони займають у собі особливе місце. Близько 30% всіх білків людського тіла перебуває у м'язах, близько 20% - в кістках і сухожиллях і майже 10% - в шкірі. Але найбільше важливими білками всіх організмів є ферменти, які, пестячи і є у їх тілі й кожній клітці тіла у малих кількості, тим щонайменше управляють поруч істотно важливих не для життя хімічних реакцій. Усі, які у організмі: перетравлювання їжі, окисні реакції, активність залоз внутрішньої секреції, м'язова діяльність й робота мозку регулюється ферментами. Розмаїття ферментів у тілі організмів величезна. Навіть у маленькій бактерії їх нараховуються багато сотень.

Бєлки, чи, як інакше називають, протеїни, мають дуже складний будову та найскладніші з поживних речовин. Бєлки - обов'язкова складова частина всіх живих клітин. До складу білків входять: вуглець, водень, кисень, азот, сірка і часом фосфор. Найбільш притаманно білка його присутність серед його молекулі азоту. Інші живильні речовини азоту не містять. Тому білок називають азотосодержащим речовиною.

Основні азотовмісні речовини, у тому числі складаються білки, - це амінокислоти. Кількість амінокислот невелика - їх відомо лише 28. Усі величезне розмаїтість які у природі білків є різне поєднання відомих амінокислот. Від його поєднання залежать властивості і забезпечення якості білків.

Бєлки грають винятково важливу роль живої природи. Життя немислима без різних за будовою і функцій білків. Бєлки - це біополімери складного будівлі, мак ромолекулы (протеїни) яких, складаються із залишків амінокислот, з'єднаний ных між собою амидной (пептидной) зв'язком. Крім довгих полімерних ланцюгів, побудованих із залишків амінокислот (полипептидных ланцюгів), в макромолекулу білка можуть входити також остат кі чи молекули інших органічних сполук. В одному кільці кожної пептидной ланцюга є вільна чи ацилированная аминогруппа, іншою - вільна чи амидированная карбоксильная група.

Кінець ланцюга з аминогруппой називається М-концом, кінець ланцюга з карбоксильной групою — С-концом пептидной ланцюга. Між СО-груп співай однієї пептидной угруповання і NH-группой інший пептидной угруповання можуть легко утворюватися водневі зв'язку.

Групи, що входять до склад радикала R амінокислот, можуть у вза имодействие друг з одним, з сторонніми речовинами і з сусід ними білковими й іншими молекулами, створюючи складні і разнооб різні структури.

У макромолекулу білка вхо дит одна чи кілька пептид ных ланцюгів, пов'язаних друг з одним поперечними хімічно ми зв'язками, найчастіше через се ру (дисульфидные містки, обра зуемые залишками цистеина). Химическую структуру пептидних ланцюгів прийнято назы вать первинної структу рій білка чи секвенцией.

Для побудови простран ственной структури біл ка пептидные ланцюга повинні при нять певну, властиву даному білку конфігурацію, до торая закріплюється водневими зв'язками, виникаючими між пептидными угрупованнями від ділових ділянок молекулярної ланцюга. Принаймні освіти водо рідних зв'язків пептидные ланцюга закручуються у спіралі, прагнучи освіті максималь ного числа водневих зв'язків і до енергетично найвигіднішою конфігурації.

Вперше та кая структура з урахуванням рентгеноструктурного аналізу було виявлено щодо головного білка волосся і шер сти—кератина Полингом американським фізиком і хіміком . Її зв вали а-структурой чи а-спиралью. На один виток спіралі доводиться по 3,6—3,7 залишків амінокислот. Рас стояння між витками близько 0,54 мільярдної частці метри. Будова спіралі стабілізується внут римолекулярными водневими зв'язками.

При розтягненні спіраль мак ромолекулы білка перетворюється на дру гую структуру, нагадує линів ную.

Але освіті правильної спіралі часто заважають сили отталкива ния чи тяжіння, виникаючі між групами амінокислот, чи стерические перешкоди, наприклад, з допомогою освіти пирролидиновых кілець пролина і оксипролина, що змушують пептидную ланцюг різко згинатися і перешкоджають освіті спіралі що на деяких її ділянках. Далі окремі ділянки макромолекули білка орієнтуються у просторі, приймаючи деяких випадках досить витягнуту форму, інколи ж сильноизогнутую, згорнуту просторову структуру.

Просторова структура закріплена внаслідок взаємодії радикалів R і амінокислот із заснуванням дисульфидных місточків, водневих зв'язків, іонних пар чи інших хімічних або фізичних зв'язків. Саме просторова структура білка визначає хімі ческие й біологічні властивості білків.

Залежно від просторової структури всі білки діляться великих класу: фибриллярные (їх використовують природою як структурний матеріал) і глобулярные (ферменти, антитіла, деякі гормони та інших.).

Полипептидные ланцюга фибриллярных білків мають форму спи рали, що закріплена розташованими уздовж ланцюга внутримоле кулярными водневими зв'язками. У волокнах фибриллярных білків закручені пептидные ланцюга розташовані паралельно осі волокна, вони стоять ніби орієнтовані щодо одне одного, розташовуються поруч, створюючи нитковидні структу ры і мають високий рівень асиметрії. Фибриллярные білки погано розчиняються або зовсім нерозчинні у питній воді. При розчиненні у питній воді вони утворюють розчини високої в'язкості. До фибриллярным білкам ставляться білки, що входять до склад тканин та покривних утворень. Це міо зин—белок м'язових тканин; колаген, що є основою седиментационных тканин та шкірних покровів; кератин, входить у зі ставши волосся, рогових покровів, вовни і пір'їн. А до того класу білків належить білок натурального шовку - фиброин, в'язка сиропообразная рідина, за твердевающая надворі в міцну нерастворимую нитку. Цей білок має витягнуті по липептидные ланцюга, з'єднані друг з одним межмолекулярными водневими зв'язками, що визначає, очевидно, високу механічну міцність натурального шовку.


Схожі реферати

Статистика

[1] 2 3 4