Українські рефератиучбові матеріали на українській мові

RefBaza.com.ua пропонує студентам та абітурієнтам найбільшу базу з рефератів! Також ви можете ділитися своїми рефератами для поповнення бази.

Белки-полимеры

Реферат: Белки-полимеры

Бєлки грають особливу роль, оскільки вони є одне із незамінних компонентів живого. В усіх життєвих явищах розвитку і відтворення на вирішальній ролі грають білки, й нуклеїнові кислоти.

Як це з самої назви білків, чи протеїнів, протягом довгого часу у них бачили основний компонент живої матерії.

Основний хімічної будови білків дуже проста: вони складаються з довгих ланцюгів залишків амінокислот, з'єднаних між собою пептидными зв'язками. Ускладнення структури білків виникає у слідство наявності у пептидних ланцюгах близько 20 різних видів амінокислотних залишків, внаслідок великий довжини цих ланцюгів, містять за кілька сотень амінокислотних залишків, і навіть через особливих конформаций пептидних ланцюгів, тобто. їх специфічного згортання, що призводить виникненню певній тривимірній структури. Якби білки виглядали прямі пептидные ланцюга, позбавлені вигинів, і тоді вони володіли б практично нескінченним розмаїттям - лише рахунок різної послідовності 20 амінокислот в довгих ланцюгах. Однак з таких ланцюгів може приймати безліч конформаций, тому дивовижно, кожен вид рослин або тварин має власними білками, специфічними для цього виду.

Нині відомо величезну кількість білків з різними властивостями. Неодноразово робилися спроби створити класифікацію білків. У основі однієї із класифікацій лежить розчинність білків у різних розчинниках. Бєлки, розчинні при 50% насичення сульфату амонію, було названо альбуминами; білки ж, які у цьому розчині випадають в осад було названо глобулинами. Останній клас був подразделён на эуглобулины, нерозчинні у питній воді, вільна від солей, і псевдоглобулины, які розчиняються у умовах. Проте розчинність білків в сольових розчинах залежить тільки від концентрації солей, а й від рН, температури й інших чинників.

Аминокислотный склад білків.

Бєлки піддаються гидролизу, діючи ними кислотами, підвалинами будівель та ферментами. Найчастіше їх кип'ятять з соляної кислотою. При постійної температурі кипить лише 20,5%-ная НСI; тому концентровану соляну кислоту розводять. Для повного гідролізу потрібно кип'ятити білок з соляної кислотою протягом 12-70 годин.

Повний гідроліз білків здійснюють також, нагріваючи його з гидроксидом барію чи з гидроксидами лужних металів. Перевага гідролізу з Ва(ОН)2 у тому, що його надлишок можна осадити еквівалентним кількістю сірчаної кислоти. Щелочные гідролізати безбарвні і містять гумина. Проте лужної гідроліз страждає поруч недоліків: відбувається рацемизация амінокислот, дезаминирование декого з тих, а як і розкладання аргініну на орнитин і сечовину і руйнування цистину і цистеина.

Нарешті, повний гідроліз білків проводять з допомогою протеолітичних ферментів на вельми м'яких умовах. У ферментативних гидролизатах міститься як трептофан, але й глутамин і аспарагин. Ферментативный гідроліз особливо цінний у випадках, коли потрібно отримати проміжні пептиди внаслідок часткового гідролізу.

Термін «первинна структура» зазвичай вживається для позначення хімічної формули білків, тобто. послідовності, у якій амінокислоти з'єднані пептидными зв'язками. Це не враховує ні електростатичного взаємодії між позитивно і негативно зарядженими групами білків, ні вандерваальсовых сил. Дисульфидные зв'язку цистину, здатні утворювати «містки» між різними ділянками однієї пептидной ланцюга чи різних пиптидных ланцюгів, менш стабільні, ніж углерод-углеродные зв'язку і навіть пептидные зв'язку. Дисульфидные містки можуть размыкаться і знову замикаються інших ділянках пептидной ланцюга, залучаючи інші сульфгидрильные групи. Отже, їх роль структурі білків може бути проміжної між роллю більш міцних ковалентних зв'язків і вищезгаданих іще слабких зв'язків. Дисульфидные містки ускладнюють аналіз послідовності амінокислот в білках.

Перший етап до вивчення первинної структури білків і пептидів залежить від визначенні N-концевой амінокислоти, тобто. амінокислоти з вільною a-аминогруппой. Цю амінокислоту можна з допомогою будь-якого підходящого методу отщепить, виділити й ідентифікувати. повторюючи процес кілька разів, можна здійснити ступінчастий гідроліз пептидной ланцюга з N-конца та намагання встановити у ньому аминокислотную послідовність.

Розміри і форми молекул білків.

Молекулярний вагу невеликих молекул можна визначити щодо зниження точки замерзання чи з підвищенню точки кипіння їх розчинів, а як і щодо зниження тиску пара розчинника.

Перші визначення молекулярного ваги білків виникли на хімічному визначенні тих елементів чи амінокислот, які у білці на вельми невеликих кількостях.

Молекулярна маса білків коливається від декількох тисяч за кілька мільйонів (більшість білків має молекулярну масу не більше десятків - сотень тисяч). Бєлки здебільшого розчиняються у воді чи сольових розчинів, створюючи розчини, які мають властивості колоїдів. Живим тканинах білки у тому чи іншою мірою гидратированы. У розчинах білки дуже нестійкі і легко випадають в осад при нагріванні чи інших впливах, нерідко втрачаючи у своїй нативні властивості, зокрема. розчинність в вихідному розчиннику (свёртывание, денатурація).

Будучи полімерами амінокислот, білки містять вільні кислотні (карбоксильные) й захопити основні (гидратированные аминные) групи, завдяки чому молекули білків несуть як негативні, і позитивні заряди. У розчинах білки поводяться як біполярні (амфатерные) іони. Залежно від переважання кислотних чи основних властивостей білки реагують як слабкі кислоти чи як слабкі підстави. При зниженні рН (подкислении) розчину кислотна дисоціація придушується, а лужне - посилюється, унаслідок чого загальне налаштування білкової частки стає позитивним й у електричному полі хоче до катоду. При підвищенні рН (подщелачивании) відбувається придушення лужної дисоціації й пожвавлення кислотною, завдяки чому частка білка заряджається негативно. При певному рН, званому изоэлектрической точкою, кислотна дисоціація дорівнює лужної і частка загалом стає нерухомій в електричному полі.

Значення изоэлектрической точки притаманно кожного даного білка і головним чином співвідношення кислотних і основних груп, і навіть від своїх дисоціації, обусловливаемой будовою білкової молекули. Більшість білків изоэлектрическая точка лежать у слабокислой середовищі, проте є білки, й з різким переважанням лужних властивостей. У изоэлектрической точці внаслідок втрати заряду і зменшення гідратації білкові частки найменш стійкі в розчині і легше свёртываются при нагріванні, і навіть глушаться спирт або іншими агентами.

Під впливом кислот, лугів чи протеолітичних ферментів білки піддаються гидролизу, тобто. розпадаються з приєднанням елементів води. Продуктами повного гідролізу білків є амінокислоти. Як проміжних продуктів гідролізу утворюються пептиди і поліпептиди. Початкові високомолекулярні продукти гідролізу білків - альбумозы (протеозы) і пептоны - хімічно не охарактеризовані і, очевидно, є високомолекулярні поліпептиди.

У молекулі білка залишки амінокислот з'єднані між собою з допомогою пептидних зв'язків -СО-NН-. Відповідно цьому такі сполуки називають пептидами чи полипептидами (якщо амінокислотних залишків багато). Полипептидные ланцюжка є основою будівлі білкової молекули. Оскільки поліпептиди може бути побудовано із різних амінокислот, повторюваних різну кількість разів, і розміщених у різної послідовності, та враховуючи, що білків входять більш як 20 амінокислот, можливу кількість різних індивідуальних білків практично нескінченно.

Реакционная здатність білків також дуже різноманітна, т.к. до складу входять радикали різних амінокислот, які мають дуже активні хімічні групи. Присутність низки атомних угруповань, розміщених у тій чи іншій послідовності на певній структурі білкової молекули, зумовлює унікальні та надзвичайно специфічні властивості індивідуальних білків, які відіграють важливу біологічну роль.


Схожі реферати

Статистика

[1] 2 3