Українські рефератиучбові матеріали на українській мові

RefBaza.com.ua пропонує студентам та абітурієнтам найбільшу базу з рефератів! Також ви можете ділитися своїми рефератами для поповнення бази.

Абетка живої матерії. Бєлки

Реферат: Абетка живої матерії. Бєлки

Більше 4 млрд років тому Землі із малих неорганічних молекул непередбачувано виникли білки, які є будівельними бло ками живих організмів. Своїм біс кінцевим розмаїттям все живе зобов'язане саме унікальним молеку лам білка, й інші форми життя в Всесвіту науці поки що невідомі.

Бєлки, чи протеїни (від грецьк. «протос» — «перший»), — це природ ные органічні сполуки, кото рые забезпечують все життєві процеси будь-якого організму. З біл ков побудовано кришталик очі й па утина, панцир черепахи й отруйні речовини грибів . З допомогою білків ми переварюємо їжу, і боремося із хворобами. Завдяки особливим білкам ночами світяться світлячки, а глу бинах океану мерехтять таинствен ным світлом медузи.

Белковых молекул на живу клітині в багато разів більше, ніж від інших (крім води, зрозуміло!). Вчені ви яснили, що більшість организ мов білки перевищують полови ны їх сухий маси. І розмаїтість видів білків дуже велике — лише у клітині такої маленької організму, як бактерія Escherichia сой' (див. до полнительный нарис «Об'єкт иссле дования — прокаріоти»), насчиты вается близько 3 тис. різних білків.

Вперше білок було виділено (в ві де клейковини) в 1728 р. італійцем Якопо Бартоломео Беккари (1682— 1766) із пшеничного борошна. Це собы тие прийнято вважати народженням хи мии білка. З того часу майже століття з природних джерел отримані тисячі різних білків й досліджувано їх властивості.

БИОЛОГИЧЕСКИЕ «БУСЫ»

Молекула білка дуже довга. Хими кі називають такі молекули поли розміреними (від грецьк. «поли» — «багато» і «мерос» — «частина», «частка»). Действи тельно, довга молекула полімеру складається з безлічі маленьких мо лекул, пов'язаних друг з одним. Так нанизуються на нитку намистинки у намисті. У полимерах роль нитки иг рают хімічні зв'язок між бусин ками-молекулами.

Секрет білків заховано в особливий ностях цих самих намистин. Біль шинство полімерів так само стійкою форми у просторі, уподібнюючись тим самим бусам, яким і може бути просторової структури: повісиш їх у шию — вони наберуть форми кільця чи овалу, покладеш в коробку — згорнуться в клубок невизначеної форми. А перь уявімо собі, деякі намистинки можуть «сліпатися» друг з одним. Наприклад, червоні притяги ваются до жовтим. Тоді весь ланцюжок прийме певну форму, зобов'язаний ную своїм існуванням «слипа-нию» жовтих і червоних намистин

Щось схоже відбувається й у білках. Окремі маленькі молі кулы, що входять до склад білка, обла дають здатністю «сліпатися», бо між ними діють сили при тяжения. У результаті будь-який белко виття ланцюга є характерна лише неї просторова структура. Саме він визначає чудові властивості білків. Без такий структури де вони міг би виконувати ті функ ции, які проводять на живу клітині.

При тривалому кип'ятінні біл ков у присутності сильних кислот чи лугів білкові ланцюга розпаду ются на складові їх молекули,

звані амінокислотами. Амино кислоти — і є ті «намистинки», із яких складається білок, й влаштовані вони порівняно просто.

ЯК УСТРОЕНА АМИНОКИСЛОТА

У кожній молекулі амінокислоти є атом вуглецю, пов'язані з чотирма заступниками. Одне з них — атом водню, другий — кар боксильная група —СООН. Вона ліг до «відпускає за грати» іон водоро так М+, завдяки чому назві амінокислот присутній слово «кислота». Третій заступник — ами ногруппа —NH2 і, нарешті, четвёр тый заступник — група атомів, до торую у випадку позначають R. В усіх амінокислот R-группы різні, і з них грає свою, дуже значної ролі.

Властивості «намистин», що різнять одну амінокислоту одної, скры ти в R-группах (їх ще називають бо ковыми ланцюгами). Що ж до групи —СООН, то химики-органи кі ставляться до неї з великим пошті нием: всім іншим атомам вуглецю в молекулі даються позначення в зави симости від рівня їх удалённости від карбоксильной групи. Ближай ший до неї атом називають а-атомом, другий — в-атомом, наступний — у-атомом тощо. буд. Атом вуглецю в ами нокислотах, які перебувають бли з усіх до карбоксильной групі, т. е. а-атом, пов'язаний і з аминогруппой, тому природні амінокислоти, що входять до склад білка, називають а-аминокислотами.

У природі зустрічаються також ами нокислоты, у яких NH^-группа пов'язані з більш отдалёнными від кар боксильной групи атомами углеро так. Проте задля побудови білків природа вибрала саме а-аминокислоты. Це пов'язано з насамперед із тим, що тільки а-аминокислоты, соединённые в довгі ланцюга, здатні забезпечити достатню міцність і стійкість структури великих білкових молекул.

Кількість а-аминокислот, различа ющихся R-группой, велике. Але найчастіше інших у білках зустрічається всього 20 різних амінокислот. Їх можна рас сматривать як алфавіт «мови» біл ковой молекули. Хіміки називають ці головні амінокислоти стандарт ными, основними чи нормальними. Умовно основні амінокислоти де лят чотирма класу.

У входять амінокислоти з неполярными бічними ланцюгами. У другій — амінокислоти, зі які тримають полярну групу. Йду щие два становлять амінокислоти з бічними ланцюгами, що потенційно можуть заряджатися позитивно (вони объе диняются до третього класу) чи отрица тельно (четвертий). Наприклад, диссо циация карбоксильной групи дає аніон — СОО-, а протонирование ато мало азоту — катіон, наприклад —NH3+. Бічні ланцюга аспарагінової і глута-миновой кислот мають ще за однією карбоксильной групі —СООН, кото раю при значеннях рН, притаманних живою клітиною (рН = 7), расстаётся з іоном водню (М+) і приобрета ет негативний заряд. Бічні це пі амінокислот лізину, аргініну і гистидина заряджені позитивно, бо є атоми азоту, до торые, навпаки, можуть іон водню приєднувати.

Кожна а-аминокислота (крім глицина) залежно від взаємно го розташування чотирьох заместите лей може існувати у двох фор мах. Вони відрізняються одна від одну немов предмет від своєї дзеркального від ражения чи як правиця від ле виття. Такі сполуки дістали назву хоральних (від грен. «хир» — «рука»). Хиральные молекули відкрив 1848 р. великий французький учё ный Луї Пастер. Два типу оптичних ізомерів органічних молекул по лучили назви Д-форма (від латів. dexter — «правий») і Z-форма (від латів. laevus — «лівий»). До речі, одна з назв інших хиральных молі кул — глюкози і фруктози — декст троянда і левулоза. Примітно, що білків входять лише Z-аминокислоты, і весь білкова життя в Землі — «ліва».

Для нормальної жизнедеятельно сти організм потребує повному на борі з 20-ти основних a-Z-аминокислот. Але одні може бути синтезиро ваны у клітинах самого організму, інші — повинні вступати у готовому вигляді з продуктів харчування. У перекл вом разі амінокислоти називають замінними, тоді як у другому — незамени мыми. Набір останніх до різних організмів різний. Наприклад, для білого пацюка незамінними виявляють ся 10 амінокислот, а молочнокислих бактерій — 16. Рослини можуть са мостоятельно синтезувати найрізноманітніші амінокислоти, созда вать такі, які зустрічаються в білках.

Для зручності 20 головних амино кислот позначають символами, ис використовуючи одну чи перші три літери російської або англійського назви амінокислоти, наприклад аланин — Ала чи А, гліцин — Гли чи G.

ЩО ТАКЕ ПЕПТИД

Полімерна молекула білка утворює ся при поєднанні в довгу цепоч ку бусинок-аминокислот. Вони нани зываются на нитку хімічних зв'язків завдяки наявними в всіх амино кислот амино- і карбоксильной груп пам, присоединённым до а-атому вугіллі роду.

Образующиеся у результаті такої реакції сполуки називаються пеп-тидами; (—СО—NH—группировка у яких — це пептидная група, а зв'язок між атомами вуглецю та азоту — пептидная зв'язок (її ще називають амидной). Поєднуючи амінокислоти у вигляді пептидних зв'язків, мож але отримати пептиди, які з залишків дуже багатьох амінокислот. Такі сполуки дістали назву поліпептиди. Полипептидное стро ение білкової молекули довів в 1902 р. німецький хімік Еміль Гер ман Фішер.


Схожі реферати

Статистика

[1] 2 3 4 5